Основы биохимии
Основы биохимии. Том 1
Часть I. БИОМОЛЕКУЛЫ. 11
Глава 1. Биохимия — молекулярная логика живых организмов. 12
1.1. Для живой материи характерны некоторые отличительные особенности. 12
1.2. Биохимия стремится понять природу живого состояния. 13
1.3. Все живые организмы содержат органические макромолекулы, построенные по общему плану. 14
1.4. Обмен веществ и энергии в живых организмах. 16
1.5. Ферменты, играющие роль катализаторов в живых клетках, управляют сложно организованной сетью химических реакций. 17
1.6. Клетки используют энергию в химической форме. 18
1.7. Процессы клеточного метаболизма находятся под постоянным контролем. 19
1.8. Живые организмы способны к точному самовоспроизведению. 20
Глава 2. Клетки. 25
2.1. Все клетки обладают некоторыми общими структурными характеристиками. 25
2.2. Клетки должны иметь очень малые размеры. 26
2.3. Существуют два больших класса клеток-прокариотические и эукариотические. 28
2.4. Прокариоты — самые простые и самые мелкие клетки. 29
2.5. Escherichia coli — самая известная из прокариотических клеток. 30
2.6. Эукариотические клетки крупнее и сложнее прокариотических. 33
2.7. Ядро эукариот-это очень сложная структура. 34
2.8. Митохондрии — силовые установки эукариотических клеток, поставляющие энергию. 36
2.9. Эндоплазматический ретикулум образует каналы в цитоплазме. 38
2.10. Тельца Гольджи-секреторные органеллы. 39
2.11. Лизосомы-контейнеры с гидролитическими ферментами. 39
2.12. Пероксисомы-пузырьки, разрушающие перекись водорода. 40
2.13. Микрофиламензы участвуют в сократительных процессах клеток 40
2.14. Микротрубочки также связаны с клеточными движениями. 41
2.15. Микрофиламенты, микротрубочки и микротрабекулярная сеть образуют цитоскелет. 42
2.16. Реснички и жгутики позволяют клеткам передвигаться. 42
2.17. В цитоплазме содержатся также гранулярные тельца. 43
2.18. Цитозоль-непрерывная водная фаза цитоплазмы. 44
2.19. Клеточная мембрана имеет большую площадь поверхности. 44
2.20. На поверхности многих животных клеток имеются также антенны. 45
2.21. Эукариотические клетки растений имеют некоторые специфические особенности. 46
2.22. Вирусы-надмолекулярные паразиты. 48
Глава 3. Состав живой материи биомолекулы. 55
3.1. Химический состав живой материи отличается от химического состава земной коры. 55
3.2. Большинство биомолекул содержит углерод. 57
3.3. Биомолекулы имеют специфическую форму и определенные размеры. 58
3.4. Функциональные группы органических биомолекул определяют их химические свойства. 62
3.5. Многие биомолекулы ассимегричны. 63
3.6. Основные классы биомолекул в клетках представлены очень крупными молекулами. 65
3.7. Макромолекулы образуются из небольших молекул, играющих роль строительных блоков. 67
3.8. Молекулы, используемые в качестве строительных блоков, имеют простую структуру. 68
3.9. Структурная иерархия в молекулярной организации клеток. 70
ЗЛО. Биомолекулы первыми возникли в процессе химической эволюции 72
3.11. Химическую эволюцию можно воспроизвести в лабораторных условиях. 73
Глава 4. Вода. 79
4.1. Необычные физические свойства воды обусловлены ее способностью участвовать в образовании водородных связей. 79
4.2. Водородные связи широко распространены в биологических системах и играют в них важную роль. 81
4.3. Вода как растворитель обладает необычными свойствами. 82
4.4. Растворенные вещества изменяют свойства воды. 85
4.5. Состояние равновесия обратимых реакций характеризуется константой равновесия. 86
4.6. Ионизацию воды можно охарактеризовать величиной константы равновесия. 87
4.7. Шкала pH обозначения концентраций ионов Н и ОН-. 89
4.8. Свойства кислот и оснований тесно связаны со свойствами воды 91
4.9. Слабые кислоты имеют характерные кривые титрования. 92
4.10. Буферы-это смеси слабых кислот и сопряженных с ними оснований. 95
4.11. Фосфат и бикарбонат-важные биологические буферные системы 98
4.12. Приспособленность живых организмов к водной среде. 102
4.13. Кислые дожди загрязняют наши озера и реки. 102
Глава 5. Аминокислоты и пептиды. 107
5.1. Общие структурные свойства аминокислот. 108
5.2. Почти все аминокислоты содержат асимметрический атом углерода. 108
5.3. Стереоизомеры обозначаются в соответствии с их абсолютной конфигурацией. ПО
5.4. Оптически активные аминокислоты в белках представляют собой L-стереоизомеры. 114
5.5. Классификация аминокислот на основе их R-rpynn. 115
5.6. Восемь аминокислот содержат неполярные R-группы. 115
5.7. Семь аминокислот содержат незаряженные полярные R-группы 115
5.8. Две аминокислоты содержат отрицательно заряженные кислые R-группы. 117
5.9. Три аминокислоты содержат положительно заряженные основные R-группы. 117
5.10. В некоторых белках присутствуют нестандартные аминокислоты 117
5.11. В водных растворах аминокислоты ионизированы. 118
5.12. Аминокислоты могут вести себя и как кислоты, и как основания 119
5.13. Аминокислоты имеют характерные кривые титрования. 119
5.14. По кривой титрования можно предсказать, какой электрический заряд несет данная аминокислота. 121
5.15. Аминокислоты различаются по своим кислотно-основным свойствам. 122
5.16. Кислотно-основные свойства аминокислот служат основной для аминокислотного анализа. 123
5.17. Электрофорез на бумаге позволяет разделять аминокислоты в соответствии с их электрическим зарядом. 124
5.18. Ионообменная хроматография служит более эффективным способом разделения аминокислот 124
5.19. Химические реакции, характерные для аминокислот. 126
5.20. Пептиды-это цепочки аминокислот. 127
5.21. Разделение пептидов может быть основано на различиях в их ионизационных свойствах. 128
5.22. Химические реакции, характерные для пептидов. 129
5.23. Некоторые пептиды обладают высокой биологической активностью. 130
Глава 6. Белки ковалентная структура и биологические функции. 137
6.1. Белки обладают множеством различных биологических функций 138
6.2. Белки можно классифицировать также по форме их молекул. 140
6.3. В ходе гидролиза белки распадаются на аминокислоты. 141
6.4. Некоторые белки имеют в своем составе не только аминокислоты, но и другие химические группы 142
6.5. Белки-это очень крупные молекулы. 143
6.6. Белки можно выделить и подвергнуть очистке. 143
6.7. Определение аминокислотной последовательности полипептидных цепей. 146
6.8. Инсулин-это первый белок, для которого была установлена аминокислотная последовательность 152
6.9. В настоящее время известны последовательности многих других белков. 153
6.10. Гомологичные белки разных видов имеют гомологичные последовательности. 155
6.11. Различия между гомологичными белками можно выявить по иммунной реакции. 157
6.12. Белки претерпевают структурные изменения, называемые денатурацией. 158
Глава 7. Фибриллярные белки. 165
7.1. Термины конфигурация и конформация имеют разный смысл 165
7.2. Как это ни парадоксально, нативные белки имеют только одну или всего лишь несколько конформаций. 167
7.3. а-Кератины-фибриллярные белки, синтезируемые клетками эпидермиса. 167
7.4. Рентгеноструктурный анализ показывает, что в кератинах имеются повторяющиеся структурные единицы. 168
7.5. Рентгеноструктурные исследования пептидов свидетельствуют о жесткости и плоской конфигурации пептидных групп. 168
7.6. В а-кератине полипептидные цепи имеют форму а-спирали. 169
7.7. Некоторые аминокислотные остатки препятствуют образованию а-спирали. 171
7.8. В а-кератинах содержится много аминокислот, способствующих образованию а-спиральной структуры. 172
7.9. В нативных а-кератинах а-спиральные полипептидные цепи скручены наподобие каната. 172
7.10. а-Кератины нерастворимы в воде из-за преобладания в их составе аминокислот с неполярными R-группами. 173
7.11. 3-Кератины имеют другую конформацию полипептидной цепи, называемую 3-структурой. 174
7.12. Перманентная завивка волос — пример биохимической технологии. 175
7.13. Коллаген и эластин-главные фибриллярные белки соединительных тканей. 176
7.14. Коллаген-самый распространенный белок у высших животных 176
7.15. Коллаген обладает как обычными, так и необычными свойствами. 177
7.16. Полипептиды в коллагене представляют собой трехцепочечные спиральные структуры. 178
7.17. Структура эластина придает особые свойства эластической ткани 179
7.18. Что говорят нам фибриллярные белки о структуре белков. 181
7.19. Другие типы фибриллярных или нитевидных белков, встречающихся в клетках. 182
Глава 8. Глобулярные белки структура и функция гемоглобина.
8.1. Полипептидные цепи глобулярных белков свернуты в плотную компактную структуру.
8.2. Рентгеноструктурный анализ миоглобина-выдающееся достижение в исследовании белков.
8.3. Миоглобины, выделенные из разных видов, имеют сходную конформацию.
8.4. Глобулярные белки различных типов имеют неодинаковую структуру.
8.5. Аминокислотная последовательность белка определяет его третичную структуру.
8.6. Силы, стабилизирующие третичную структуру глобулярных белков.
8.7. Свертывание полипептиды ых цепей происходит с очень высокой скоростью.
8.8. Олигомерные белки имеют как третичную, так и четвертичную структуру.
8.9. Метод рентгеноструктурного анализа позволил установить как третичную, так и четвертичную структуру гемоглобина.
8.10. По своей третичной структуре а- и P-цепи гемоглобина очень сходны с миоглобином.
8.11. Была установлена четвертичная структура и некоторых других олигомерных белков.
8.12. Эритроциты специализированные клетки, переносящие кислород.
8.13. Для миоглобина и гемоглобина характерны разные кривые связывания кислорода.
8.14. Кооперативное связывание кислорода делает гемоглобин более эффективным переносчиком кислорода.
8.15. Гемоглобин служит также переносчиком С02 и ионов Н.
8.16. Оксигенация гемоглобина вызывает изменение его пространственной конформации.
8.17. Серповидноклеточная анемия — молекулярная болезнь гемоглобина.
8.18. Гемоглобин больных серповидно-клеточной анемией имеет измененную аминокислотную последовательность.
8.19. Серповидная форма эритроцитов обусловлена склонностью молекул гемоглобина S к агрегации 218
8.20. Неправильные аминокислоты появляются в белках в результате генных мутаций.219
8.21. Можно ли найти молекулярное лекарство для серповидноклеточного гемоглобина.220
Глава 9. Ферменты. 226
9.1. История биохимии-это в значительной мере история исследования ферментов.227
9.2. Ферменты обнаруживают все свойства белков. 228
9.3. Ферменты классифицируются на основе реакций, которые они катализируют.229
9.4. Ферменты ускоряют химические реакции, снижая энергию активации. 230
9.5. Концентрация субстрата оказывает огромное влияние на скорость реакций, катализируемых ферментами. 231
9.6. Существует количественная связь между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции. 233
9.7. Каждый фермент имеет характерную величину Км для данного субстрата. 237
9.8. Многие ферменты катализируют реакции с участием двух субстратов.238
9.9. Каждый фермент имеет определенный оптимум pH.239
9.10. Количество фермента можно определить по его активности. 239
9.11. Ферменты проявляют специфичность по отношению к своим субстратам. 241
9.12. Ферменты можно ингибировать определенными химическими соединениями.242
9.13. Существуют обратимые ингибиторы двух типов-конкурентные и неконкурентные.244
9.14. Неконкурентное ингибирование тоже обратимо, но не может быть ослаблено или устранено повышением концентрации субстрата 246
9.15. Факторы, определяющие каталитическую эффективность ферментов. 248
9.16. Рентгеноструктурный анализ выявил важные структурные особенности ферментов.
9.17. В ферментных системах есть дирижер, роль которого выполняет регуляторный фермент.
9.18. Аллостерические ферменты регулируются путем некбвалентного присоединения к ним молекул модуляторов.
9.19. Аллостерические ферменты ингибируются или активируются их модуляторами.
9.20. Поведение аллостерических ферментов не описывается уравнением Михаэлиса-Ментен.
9.21. Субъединицы аллостерических ферментов сообщаются между собой.
9.22. Некоторые ферменты регулируются путем обратной ковалентной модификации.
9.23. Многие ферменты существуют в нескольких формах.
9.24. Нарушение каталитической активности ферментов может быть обусловлено мутациями.
Глава 10. Витамины и микроэлементы их роль в функционировании ферментов
10.1. Витамины-незаменимые органические микрокомпоненты пищи.
10.2. Витамины являются важными компонентами коферментов и простетических групп ферментов
10.3. Витамины можно разделить на два класса.
10.4. Тиамин витамин Вд функционирует в форме тиаминпирофосфата.
10.5. Рибофлавин витамин В2 -компонент флавиновых нуклеотидов
10.6. Никотинамид-это активная группа коферментов NAD и NADP.
10.7. Пантотеновая кислота-компонент кофермента А.
10.8. Пиридоксин витамин В6 играет важную роль в метаболизме аминокислот.
10.9. Биотин является активным компонентом биоцитина-простетической группы некоторых ферментов, катализирующих реакции карбоксилирования.
10.10. Фолиевая кислота служит предшественником кофермента тетрагидрофолиевой кислоты. 284
10.11. Витамин Bj2-предшественник кофермента В,2.286
10.12. Биохимическая функция витамина С аскорбиновой кислоты не известна.288
10.13. Жирорастворимые витамины представляют собой производные изопрена.289
10.14. Витамин А, вероятно, выполняет несколько функций.290
10.15. Витамин D-предшественник гормона.291
10.16. Витамин Е защищает клеточные мембраны от кислорода. 291
10.17. Витамин К-компонент карбоксилирующего фермента. 293
10.18. В пище животных должны содержаться многочисленные неорганические вещества. 294
10.19. Для действия многих ферментов требуется железо. 295
10.20. В некоторых окислительных ферментах содержится также медь 296
10.21. Для действия многих ферментов необходим цинк. 296
10.22. Некоторым ферментам требуются ионы марганца. 296
10.23. В состав витамина В12 входит кобальт. 296
10.24. Селен является и незаменимым микроэлементом, и ядом. 296
10.25. Для действия некоторых ферментов требуются другие микроэлементы.297
Глава 11. Углеводы строение и биологические функции. 302
11.1. Углеводы делятся на три класса в зависимости от числа остатков сахаров. 302
11.2. Существуют два семейства моносахаридов альдозы и кетозы 303
11.3. Моносахариды обычно содержат несколько асимметрических центров. 304
11.4. Типичные моносахариды имеют циклическую структуру. 306
11.5. Простые моносахариды могут служить восстановителями. 307
11.6. Дисахариды содержат две моносахаридные единицы. 308
11.7. Полисахариды содержат большое число моносахаридных остатков. 311
11.8. Некоторые полисахариды представляют собой форму запасания клеточного топлива. 311
11.9. Целлюлоза-наиболее распространенный структурный полисахарид. 313
11.10. Клеточные стенки содержат в больших количествах структурные и защитные полисахариды 316
11.11. Гликопротеины — гибридные молекулы. 318
11.12. На поверхности клеток животных присутствуют гликопротеины. 319
11.13. Гликозаминогликаны и протеогликаны-важные компоненты соединительной ткани. 320
Глава 12. Липиды и мембраны. 325
12.1. Жирные кислоты-структурные компоненты большинства липидов. 325
12.2. Триаиилглицеролы-это глицероловые эфиры жирных кислот 329
12.3. Триацилглицеролы-форма запасания липидов. 331
12.4. Воска-эфиры жирных кислот и длинноцепочечных спиртов. 333
12.5. Фосфолипиды-основные липидные компоненты мембран. 333
12.6. Сфинголипиды-также важные компоненты мембран. 335
12.7. Стероиды-неомыляемые липиды, обладающие специфическими функциями. 338
12.8. Липопротеины сочетают свойства липидов и белков. 339
12.9. Полярные липиды образуют мицеллы, монослои и бислои. 340
12.10. Полярные липиды и белки-основные компоненты мембран. 342
12.11. Мембраны имеют жидкостномозаичную структуру. 345
12.12. Мембраны асимметричны, т.е. имеют неравноценные стороны 346
12.13. Мембраны эритроцитов исследованы очень подробно. 347
12.14. Лектины-специфические белки, способные связываться с определенными клетками и вызывать их агглютинацию.348
12.15. Мембраны имеют очень сложные функции. 349
Глава 1. Биохимия — молекулярная логика живых организмов. 12
1.1. Для живой материи характерны некоторые отличительные особенности. 12
1.2. Биохимия стремится понять природу живого состояния. 13
1.3. Все живые организмы содержат органические макромолекулы, построенные по общему плану. 14
1.4. Обмен веществ и энергии в живых организмах. 16
1.5. Ферменты, играющие роль катализаторов в живых клетках, управляют сложно организованной сетью химических реакций. 17
1.6. Клетки используют энергию в химической форме. 18
1.7. Процессы клеточного метаболизма находятся под постоянным контролем. 19
1.8. Живые организмы способны к точному самовоспроизведению. 20
Глава 2. Клетки. 25
2.1. Все клетки обладают некоторыми общими структурными характеристиками. 25
2.2. Клетки должны иметь очень малые размеры. 26
2.3. Существуют два больших класса клеток-прокариотические и эукариотические. 28
2.4. Прокариоты — самые простые и самые мелкие клетки. 29
2.5. Escherichia coli — самая известная из прокариотических клеток. 30
2.6. Эукариотические клетки крупнее и сложнее прокариотических. 33
2.7. Ядро эукариот-это очень сложная структура. 34
2.8. Митохондрии — силовые установки эукариотических клеток, поставляющие энергию. 36
2.9. Эндоплазматический ретикулум образует каналы в цитоплазме. 38
2.10. Тельца Гольджи-секреторные органеллы. 39
2.11. Лизосомы-контейнеры с гидролитическими ферментами. 39
2.12. Пероксисомы-пузырьки, разрушающие перекись водорода. 40
2.13. Микрофиламензы участвуют в сократительных процессах клеток 40
2.14. Микротрубочки также связаны с клеточными движениями. 41
2.15. Микрофиламенты, микротрубочки и микротрабекулярная сеть образуют цитоскелет. 42
2.16. Реснички и жгутики позволяют клеткам передвигаться. 42
2.17. В цитоплазме содержатся также гранулярные тельца. 43
2.18. Цитозоль-непрерывная водная фаза цитоплазмы. 44
2.19. Клеточная мембрана имеет большую площадь поверхности. 44
2.20. На поверхности многих животных клеток имеются также антенны. 45
2.21. Эукариотические клетки растений имеют некоторые специфические особенности. 46
2.22. Вирусы-надмолекулярные паразиты. 48
Глава 3. Состав живой материи биомолекулы. 55
3.1. Химический состав живой материи отличается от химического состава земной коры. 55
3.2. Большинство биомолекул содержит углерод. 57
3.3. Биомолекулы имеют специфическую форму и определенные размеры. 58
3.4. Функциональные группы органических биомолекул определяют их химические свойства. 62
3.5. Многие биомолекулы ассимегричны. 63
3.6. Основные классы биомолекул в клетках представлены очень крупными молекулами. 65
3.7. Макромолекулы образуются из небольших молекул, играющих роль строительных блоков. 67
3.8. Молекулы, используемые в качестве строительных блоков, имеют простую структуру. 68
3.9. Структурная иерархия в молекулярной организации клеток. 70
ЗЛО. Биомолекулы первыми возникли в процессе химической эволюции 72
3.11. Химическую эволюцию можно воспроизвести в лабораторных условиях. 73
Глава 4. Вода. 79
4.1. Необычные физические свойства воды обусловлены ее способностью участвовать в образовании водородных связей. 79
4.2. Водородные связи широко распространены в биологических системах и играют в них важную роль. 81
4.3. Вода как растворитель обладает необычными свойствами. 82
4.4. Растворенные вещества изменяют свойства воды. 85
4.5. Состояние равновесия обратимых реакций характеризуется константой равновесия. 86
4.6. Ионизацию воды можно охарактеризовать величиной константы равновесия. 87
4.7. Шкала pH обозначения концентраций ионов Н и ОН-. 89
4.8. Свойства кислот и оснований тесно связаны со свойствами воды 91
4.9. Слабые кислоты имеют характерные кривые титрования. 92
4.10. Буферы-это смеси слабых кислот и сопряженных с ними оснований. 95
4.11. Фосфат и бикарбонат-важные биологические буферные системы 98
4.12. Приспособленность живых организмов к водной среде. 102
4.13. Кислые дожди загрязняют наши озера и реки. 102
Глава 5. Аминокислоты и пептиды. 107
5.1. Общие структурные свойства аминокислот. 108
5.2. Почти все аминокислоты содержат асимметрический атом углерода. 108
5.3. Стереоизомеры обозначаются в соответствии с их абсолютной конфигурацией. ПО
5.4. Оптически активные аминокислоты в белках представляют собой L-стереоизомеры. 114
5.5. Классификация аминокислот на основе их R-rpynn. 115
5.6. Восемь аминокислот содержат неполярные R-группы. 115
5.7. Семь аминокислот содержат незаряженные полярные R-группы 115
5.8. Две аминокислоты содержат отрицательно заряженные кислые R-группы. 117
5.9. Три аминокислоты содержат положительно заряженные основные R-группы. 117
5.10. В некоторых белках присутствуют нестандартные аминокислоты 117
5.11. В водных растворах аминокислоты ионизированы. 118
5.12. Аминокислоты могут вести себя и как кислоты, и как основания 119
5.13. Аминокислоты имеют характерные кривые титрования. 119
5.14. По кривой титрования можно предсказать, какой электрический заряд несет данная аминокислота. 121
5.15. Аминокислоты различаются по своим кислотно-основным свойствам. 122
5.16. Кислотно-основные свойства аминокислот служат основной для аминокислотного анализа. 123
5.17. Электрофорез на бумаге позволяет разделять аминокислоты в соответствии с их электрическим зарядом. 124
5.18. Ионообменная хроматография служит более эффективным способом разделения аминокислот 124
5.19. Химические реакции, характерные для аминокислот. 126
5.20. Пептиды-это цепочки аминокислот. 127
5.21. Разделение пептидов может быть основано на различиях в их ионизационных свойствах. 128
5.22. Химические реакции, характерные для пептидов. 129
5.23. Некоторые пептиды обладают высокой биологической активностью. 130
Глава 6. Белки ковалентная структура и биологические функции. 137
6.1. Белки обладают множеством различных биологических функций 138
6.2. Белки можно классифицировать также по форме их молекул. 140
6.3. В ходе гидролиза белки распадаются на аминокислоты. 141
6.4. Некоторые белки имеют в своем составе не только аминокислоты, но и другие химические группы 142
6.5. Белки-это очень крупные молекулы. 143
6.6. Белки можно выделить и подвергнуть очистке. 143
6.7. Определение аминокислотной последовательности полипептидных цепей. 146
6.8. Инсулин-это первый белок, для которого была установлена аминокислотная последовательность 152
6.9. В настоящее время известны последовательности многих других белков. 153
6.10. Гомологичные белки разных видов имеют гомологичные последовательности. 155
6.11. Различия между гомологичными белками можно выявить по иммунной реакции. 157
6.12. Белки претерпевают структурные изменения, называемые денатурацией. 158
Глава 7. Фибриллярные белки. 165
7.1. Термины конфигурация и конформация имеют разный смысл 165
7.2. Как это ни парадоксально, нативные белки имеют только одну или всего лишь несколько конформаций. 167
7.3. а-Кератины-фибриллярные белки, синтезируемые клетками эпидермиса. 167
7.4. Рентгеноструктурный анализ показывает, что в кератинах имеются повторяющиеся структурные единицы. 168
7.5. Рентгеноструктурные исследования пептидов свидетельствуют о жесткости и плоской конфигурации пептидных групп. 168
7.6. В а-кератине полипептидные цепи имеют форму а-спирали. 169
7.7. Некоторые аминокислотные остатки препятствуют образованию а-спирали. 171
7.8. В а-кератинах содержится много аминокислот, способствующих образованию а-спиральной структуры. 172
7.9. В нативных а-кератинах а-спиральные полипептидные цепи скручены наподобие каната. 172
7.10. а-Кератины нерастворимы в воде из-за преобладания в их составе аминокислот с неполярными R-группами. 173
7.11. 3-Кератины имеют другую конформацию полипептидной цепи, называемую 3-структурой. 174
7.12. Перманентная завивка волос — пример биохимической технологии. 175
7.13. Коллаген и эластин-главные фибриллярные белки соединительных тканей. 176
7.14. Коллаген-самый распространенный белок у высших животных 176
7.15. Коллаген обладает как обычными, так и необычными свойствами. 177
7.16. Полипептиды в коллагене представляют собой трехцепочечные спиральные структуры. 178
7.17. Структура эластина придает особые свойства эластической ткани 179
7.18. Что говорят нам фибриллярные белки о структуре белков. 181
7.19. Другие типы фибриллярных или нитевидных белков, встречающихся в клетках. 182
Глава 8. Глобулярные белки структура и функция гемоглобина.
8.1. Полипептидные цепи глобулярных белков свернуты в плотную компактную структуру.
8.2. Рентгеноструктурный анализ миоглобина-выдающееся достижение в исследовании белков.
8.3. Миоглобины, выделенные из разных видов, имеют сходную конформацию.
8.4. Глобулярные белки различных типов имеют неодинаковую структуру.
8.5. Аминокислотная последовательность белка определяет его третичную структуру.
8.6. Силы, стабилизирующие третичную структуру глобулярных белков.
8.7. Свертывание полипептиды ых цепей происходит с очень высокой скоростью.
8.8. Олигомерные белки имеют как третичную, так и четвертичную структуру.
8.9. Метод рентгеноструктурного анализа позволил установить как третичную, так и четвертичную структуру гемоглобина.
8.10. По своей третичной структуре а- и P-цепи гемоглобина очень сходны с миоглобином.
8.11. Была установлена четвертичная структура и некоторых других олигомерных белков.
8.12. Эритроциты специализированные клетки, переносящие кислород.
8.13. Для миоглобина и гемоглобина характерны разные кривые связывания кислорода.
8.14. Кооперативное связывание кислорода делает гемоглобин более эффективным переносчиком кислорода.
8.15. Гемоглобин служит также переносчиком С02 и ионов Н.
8.16. Оксигенация гемоглобина вызывает изменение его пространственной конформации.
8.17. Серповидноклеточная анемия — молекулярная болезнь гемоглобина.
8.18. Гемоглобин больных серповидно-клеточной анемией имеет измененную аминокислотную последовательность.
8.19. Серповидная форма эритроцитов обусловлена склонностью молекул гемоглобина S к агрегации 218
8.20. Неправильные аминокислоты появляются в белках в результате генных мутаций.219
8.21. Можно ли найти молекулярное лекарство для серповидноклеточного гемоглобина.220
Глава 9. Ферменты. 226
9.1. История биохимии-это в значительной мере история исследования ферментов.227
9.2. Ферменты обнаруживают все свойства белков. 228
9.3. Ферменты классифицируются на основе реакций, которые они катализируют.229
9.4. Ферменты ускоряют химические реакции, снижая энергию активации. 230
9.5. Концентрация субстрата оказывает огромное влияние на скорость реакций, катализируемых ферментами. 231
9.6. Существует количественная связь между концентрацией субстрата и скоростью ферментативной реакции. 233
9.7. Каждый фермент имеет характерную величину Км для данного субстрата. 237
9.8. Многие ферменты катализируют реакции с участием двух субстратов.238
9.9. Каждый фермент имеет определенный оптимум pH.239
9.10. Количество фермента можно определить по его активности. 239
9.11. Ферменты проявляют специфичность по отношению к своим субстратам. 241
9.12. Ферменты можно ингибировать определенными химическими соединениями.242
9.13. Существуют обратимые ингибиторы двух типов-конкурентные и неконкурентные.244
9.14. Неконкурентное ингибирование тоже обратимо, но не может быть ослаблено или устранено повышением концентрации субстрата 246
9.15. Факторы, определяющие каталитическую эффективность ферментов. 248
9.16. Рентгеноструктурный анализ выявил важные структурные особенности ферментов.
9.17. В ферментных системах есть дирижер, роль которого выполняет регуляторный фермент.
9.18. Аллостерические ферменты регулируются путем некбвалентного присоединения к ним молекул модуляторов.
9.19. Аллостерические ферменты ингибируются или активируются их модуляторами.
9.20. Поведение аллостерических ферментов не описывается уравнением Михаэлиса-Ментен.
9.21. Субъединицы аллостерических ферментов сообщаются между собой.
9.22. Некоторые ферменты регулируются путем обратной ковалентной модификации.
9.23. Многие ферменты существуют в нескольких формах.
9.24. Нарушение каталитической активности ферментов может быть обусловлено мутациями.
Глава 10. Витамины и микроэлементы их роль в функционировании ферментов
10.1. Витамины-незаменимые органические микрокомпоненты пищи.
10.2. Витамины являются важными компонентами коферментов и простетических групп ферментов
10.3. Витамины можно разделить на два класса.
10.4. Тиамин витамин Вд функционирует в форме тиаминпирофосфата.
10.5. Рибофлавин витамин В2 -компонент флавиновых нуклеотидов
10.6. Никотинамид-это активная группа коферментов NAD и NADP.
10.7. Пантотеновая кислота-компонент кофермента А.
10.8. Пиридоксин витамин В6 играет важную роль в метаболизме аминокислот.
10.9. Биотин является активным компонентом биоцитина-простетической группы некоторых ферментов, катализирующих реакции карбоксилирования.
10.10. Фолиевая кислота служит предшественником кофермента тетрагидрофолиевой кислоты. 284
10.11. Витамин Bj2-предшественник кофермента В,2.286
10.12. Биохимическая функция витамина С аскорбиновой кислоты не известна.288
10.13. Жирорастворимые витамины представляют собой производные изопрена.289
10.14. Витамин А, вероятно, выполняет несколько функций.290
10.15. Витамин D-предшественник гормона.291
10.16. Витамин Е защищает клеточные мембраны от кислорода. 291
10.17. Витамин К-компонент карбоксилирующего фермента. 293
10.18. В пище животных должны содержаться многочисленные неорганические вещества. 294
10.19. Для действия многих ферментов требуется железо. 295
10.20. В некоторых окислительных ферментах содержится также медь 296
10.21. Для действия многих ферментов необходим цинк. 296
10.22. Некоторым ферментам требуются ионы марганца. 296
10.23. В состав витамина В12 входит кобальт. 296
10.24. Селен является и незаменимым микроэлементом, и ядом. 296
10.25. Для действия некоторых ферментов требуются другие микроэлементы.297
Глава 11. Углеводы строение и биологические функции. 302
11.1. Углеводы делятся на три класса в зависимости от числа остатков сахаров. 302
11.2. Существуют два семейства моносахаридов альдозы и кетозы 303
11.3. Моносахариды обычно содержат несколько асимметрических центров. 304
11.4. Типичные моносахариды имеют циклическую структуру. 306
11.5. Простые моносахариды могут служить восстановителями. 307
11.6. Дисахариды содержат две моносахаридные единицы. 308
11.7. Полисахариды содержат большое число моносахаридных остатков. 311
11.8. Некоторые полисахариды представляют собой форму запасания клеточного топлива. 311
11.9. Целлюлоза-наиболее распространенный структурный полисахарид. 313
11.10. Клеточные стенки содержат в больших количествах структурные и защитные полисахариды 316
11.11. Гликопротеины — гибридные молекулы. 318
11.12. На поверхности клеток животных присутствуют гликопротеины. 319
11.13. Гликозаминогликаны и протеогликаны-важные компоненты соединительной ткани. 320
Глава 12. Липиды и мембраны. 325
12.1. Жирные кислоты-структурные компоненты большинства липидов. 325
12.2. Триаиилглицеролы-это глицероловые эфиры жирных кислот 329
12.3. Триацилглицеролы-форма запасания липидов. 331
12.4. Воска-эфиры жирных кислот и длинноцепочечных спиртов. 333
12.5. Фосфолипиды-основные липидные компоненты мембран. 333
12.6. Сфинголипиды-также важные компоненты мембран. 335
12.7. Стероиды-неомыляемые липиды, обладающие специфическими функциями. 338
12.8. Липопротеины сочетают свойства липидов и белков. 339
12.9. Полярные липиды образуют мицеллы, монослои и бислои. 340
12.10. Полярные липиды и белки-основные компоненты мембран. 342
12.11. Мембраны имеют жидкостномозаичную структуру. 345
12.12. Мембраны асимметричны, т.е. имеют неравноценные стороны 346
12.13. Мембраны эритроцитов исследованы очень подробно. 347
12.14. Лектины-специфические белки, способные связываться с определенными клетками и вызывать их агглютинацию.348
12.15. Мембраны имеют очень сложные функции. 349